Structural study of human FKBP38 and its interaction with calmodulin by NMR and computational methods [Elektronische Ressource] / von Mitcheell Maestre Martínez

Structural study of human FKBP38 and its interaction with calmodulin by NMR and computational methods Dissertation zur Erlangung des akademisches Grades Doctor rerum naturalium (Dr. rer. nat.) vorgelegt an der Naturwissenschaftlichen Fakultät I der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg von Mitcheell Maestre Martínez Geb. am 29. April 1974 in Havanna, Kuba Halle/Saale, Februar 2008 Gutachter: 1. PD. Dr. Christian Lücke Max-Planck-Forschungsstelle für Enzymologie der Proteinfaltung, Halle/Saale 2. Prof. Dr. Milton T. Stubbs Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg 3. Prof. Dr. Thomas Peters Universität zu Lübeck Verteidigungsdatum: 13.02.2008 urn:nbn:de:gbv:3-000014742[http://nbn-resolving.de/urn/resolver.pl?urn=nbn%3Ade%3Agbv%3A3-000014742]Index 1. Introduction ………………………………………………………….…………...……. 1 1.1. PPIases ……………………………………………...….….….…………………… 1 1.1.1. Human FKBPs ……………………………………………………………... 3 1.1.2. The human FKBP38 ……………………………………………………….. 4 1.1.3. Three-dimensional structures of FKBPs …………………………………… 6 1.1.3.1. The prototypic FKBP12 ………………………………………..……. 6 1.1.3.2. FKBPs with TPR domains: FKBP51, FKBP52 and AtFKBP42 …….. 8 1.2. Calcium and calcium-binding proteins ……………………………………………. 11 1.2.1. Calmodulin ……………………………………………………..………….. 12 1.2.2. Calmodulin binding to target proteins ………………………………..……. 14 1.3. Objectives ………………………………………………………………….……… 19 2.