A structural and functional study of the second periplasmic loop P2 of MalF in the maltose transporter of Escherichia coli [Elektronische Ressource] / von Tomas Jacso

A structural and functional study of the second periplasmic loop P2 of MalF in the maltose transporter of Escherichia coli. Dissertation zur Erlangung des akademischen Grades doctor rerum naturalium (Dr. rer. nat.) im Fach Biophysik eingereicht an der Mathematisch-Naturwissenschaftlichen Fakultät I der Humboldt-Universität zu Berlin von Tomas Jacso, Diplom-Ing. Präsident der Humboldt-Universität Prof. Dr. Christoph Markschies Dekan der Mathematisch-Naturwissenschaftlichen Fakultät I Prof. Dr. Lutz-Helmut Schön Gutachter: 1. Prof. Bernd Reif 2. Prof. Erwin Schneider 3. Udo Heinemann Tag der mündlichen Prüfung: 09.07.2010 Zusammenfassung/Summary Zusammenfassung ABC (ATP-binding-cassette)-Transporter katalysieren den ATP-abhängigen Transport diverser niedermolekularer Substanzen durch die biologische Zellmembran. Ihr Vorkommen erstreckt sich auf alle drei Domänen des Lebens. Der Maltose Transporter von E.coli gehört zu dieser Superfamilie der ABC-Transporter. Die Kristallstrukturen des Transporters MalFGK wurden kürzlich gelöst für dessen 2inaktiven Zustand als auch für dessen katalytischen Zwischenzustand. Um den Transportmechanismus besser verstehen zu können, müssen die Kristallstrukturen des Transporters und seiner Komponenten unter physiologischen Bedingungen genau geprüft werden, um den daraus katalytischen Mechanismus zu bewerten.